Иванищев В.В. Фолдинг как процесс формирования функционально активной структуры белка

Рубрика: наука

Научные специальности ВАК:

5.8.2. Теория и методика обучения и воспитания (по областям и уровням образования)

Страницы: 3–10

УДК 577.2: 372.857

Научная статья

Биология в школе. 2024. № 5. С. 3–10

DOI 10.47639/0320-9660_2024_5_3

В.В. Иванищев,

доктор биологических наук, профессор

зав. кафедрой биологии и технологий живых систем,

ФГБОУ ВО «Тульский госпедуниверситет им. Л.Н. Толстого»,

е-mail: avdey_VV@mail.ru

Фолдинг как процесс формирования функционально активной  структуры белка

Аннотация. Фолдинг – процесс, в результате которого формируется трехмерная структура белка (конформация), обладающая специфической биохимической активностью. Он включает несколько этапов, которые обеспечиваются не только условиями среды (рН, концентрацией ионов металлов, небелковых компонентов), но и специализированными факторами, такими как регуляторные белки, фолдазы, шапероны. В работе показана сложность и многоэтапность фолдинга, описаны модели и факторы процесса, а также возможные его нарушения. Отмечены современные достижения в прогнозировании трехмерной структуры белков и проблемы дальнейших исследований

Ключевые слова: фолдинг, трехмерная структура, шапероны, химическая модификация

ОПИСАНИЕ НА АНГЛИЙСКОМ ЯЗЫКЕ:

V.V. Ivanishchev,

Doctor of Biological Sciences, Professor

Head of the Department of Biology and Technologies of Living Systems,

Tula State Lev Tolstoy Pedagogical University,

е-mail: avdey_VV@mail.ru

Folding as a process of a functionally active protein structure formation

Abstract. Folding is a process that results in the formation of a three-dimensional protein structure (conformation) that has specific biochemical activity. It includes several stages, which are provided not only by environmental conditions (pH, concentration of metal ions, non-protein components), but also by specialized factors, such as regulatory proteins, foldases, chaperones. The work shows the complexity and multi-stage nature of folding, describes the models and factors of the process, as well as its possible violations. Modern achievements in predicting the three-dimensional structure of proteins and the problems of such research are noted.

Keywords: рroteins, folding, three-dimensional structure, chaperones, chemical modification, theory

Литература

1. Иванищев В.В. Рибосомы и синтез белка // Биология в школе. 2023. № 1. С. 3–9. DOI: 10.47639/0320-9660_2023_1_3  

2. Ученые ИТМО нашли универсальную константу для предсказания фолдинга белков. 14 сентября 2022 г. https://news.itmo.ru/ru/science/life_science/news/12801/

3. Shityakov S., Skorb E.V., Nosonovsky M. Topological bio-scaling analysis as a universal measure of protein folding // Royal Soc. Open Sci. 2022. V. 9 (7). 220160. 11 p. https://doi.org/10.1098/rsos.220160 

4. Bertoline L.M.F., Lima A.N., Krieger J.E., Teixeira S.K. Before and after AlphaFold2: An overview of protein structure prediction // Front. Bioinform. Sec. Protein Bioinformatics. 2023. V. 3. https://doi.org/10.3389/fbinf.2023.1120370

5. Louros N., Schymkowitz J., Rousseau F.  Mechanisms and pathology of protein misfolding and aggregation // Nature Reviews Molecular Cell Biology. 2023. V. 24. P. 912–933. https://www.nature.com/articles/s41580-023-00647-2 

6. Кузнецова И.М., Форже В., Туроверов К.К. Структурная динамика, стабильность и фолдинг белков // Цитология. 2005. Т. 47 (11). С.943- 952. http://tsitologiya.incras.ru/47_11/kuznetsova1.pdf 

7. Фолдинг белка и его нарушения. Болезни, связанные с ним // Farmf.ru. Тесты, лекции, обзоры. https://farmf.ru/prochee/folding-belka-i-ego-narusheniya-bolezni-svyazannye-s-nim/

8. Nassar R., Dignon G.L., Razban R.M., Dill K.A. The Protein Folding Problem: The Role of Theory // Journal of Molecular Biology. 2021. V. 433 (20). 167126. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0022283621003508

9. Иванищев В.В. Молекулярная биология: учебник, 2-изд. М.: РИОР: ИНФРА-М, 2021. 233 с. DOI: https://doi.org/10.29039/01857-6

10. Rodnina M.V., Wintermeyer W. Protein Elongation, Co-translational Folding and Targeting // Journal of Molecular Biology. 2016. V. 428 (10). Part B. P. 2165-2185. https://www.sciencedirect.com/science/article/abs/pii/S0022283616300018

11. Иванищев В.В., Юдаев А.В. О связывании ряда веществ сывороточным альбумином человека // Вестник новых мед. технологий. 2002. Т. 9 (1). С. 34–36.

12. Курганов Б.И. Аллостерические ферменты. М.: Наука, 1978. 248 с.